Therapieansatz als Schutz vor neurodegenerativen Erkrankungen

Tuesday, 19 January 2021 00:34

Therapieansatz als Schutz vor neurodegenerativen Erkrankungen

Der Therapieansatz von der Medizinischen Universität Graz und internationalen Forscher*innen untersucht, welche molekularen Vorgänge im Körper für die Entstehung und einen ungünstigen Verlauf bei neurodegenerativen Erkrankungen verantwortlich sind.Dabei spielt die Verklumpung von Proteinen eine zentrale Rolle, die bei vielen dieser Erkrankungen beobachtet wird. Import Proteine können jedoch vor einer gefährlichen Verklumpung schützen. Die neu gewonnenen Erkenntnisse sollen nun die Entwicklung von neuen Therapeutika fördern.

Geleitet wird das Forscher*innen Team „Integrative Strukturbiologie und Metabolomik“ von Tobias Madl. Standort der Forschung ist das Gottfried Schatz Forschungszentrum für zelluläre Signaltransduktion, Stoffwechsel und Altern an der Medizinischen Universität Graz.

ALS & FTD: Neue Ansätze für Therapien gesucht

Die Amyotrophe Lateralsklerose (ALS) und frontotemporale Demenz (FTD) sind nicht heilbare und tödliche neurodegenerative Erkrankungen, die bei Erwachsenen höheren Alters vorkommen. Ein häufiges molekulares Kennzeichen von ALS und FTD ist die pathologische Verklumpung von RNA-bindenden Proteinen. ALS und FTD entwickeln sich plötzlich und schreiten im Krankheitsverlauf schnell voran. So liegt zum Beispiel die durchschnittliche Überlebenszeit von der ALS Diagnose bis zum Tod bei nur 2 bis 4 Jahren. Daher ist es wichtig, die molekularen Grundlagen zu identifizieren, die zum Fehlverhalten der RNA-bindenden Proteine führen.

Import Proteine verhindern Protein Verklumpungen

Wissenschafter*innen der Medizinischen Universität Graz haben gemeinsam mit internationalen Kolleg*innen unter der Leitung von Dorothee Dormann, Ludwig-Maximilians-Universität München, einen grundlegenden Mechanismus für die häufigste genetische Ursache von ALS und FTD aufgeklärt, der für das Verklumpen von Proteinen verantwortlich ist. In der genetisch veranlagten ALS und FTD entstehen Dipeptid-Wiederholungsproteine (DPR Proteine) durch Abschreiben von Hexanukleotid-Wiederholungen im C9orf72-Gen.

„Unser gemeinsames Ziel war es herauszufinden, ob diese aggregationsfreudigen DPR Proteine durch körpereigene Proteine vor einer Verklumpung geschützt werden können und ob dieser Prozess in ALS und FTD gestört ist.“ – Tobias Madl (Med Uni Graz)

Dabei untersuchten die Wissenschafter*innen die Rolle von körpereigenen Importin Proteinen, deren Konzentration mit dem Alter abnimmt und die Pathogenese von ALS und FTD bestimmen könnte. Hier wurde beobachtet, dass Import Proteine spezifisch die Verklumpung von DPR Proteinen verhindern und deren toxische Wirkung kompensieren.

„Diese Entdeckung war für uns faszinierend und könnte therapeutische Auswirkungen haben, da sie darauf hindeutet, dass Therapeutika mit Ähnlichkeiten zu Import Proteinen vielversprechend bei der Behandlung von ALS und FTD sein könnten.“ – Tobias Madl (Med Uni Graz)

Med Uni Graz – Innovative Strukturbiologie

Durch eine Integration von biophysikalischen und strukturbiologischen Methoden wie Röntgenkleinwinkelstreuung (SAXS) und Fluoreszenzanisotropie konnte die Bindung von DPR und Import Proteinen direkt nachgewiesen werden.

„Die Strukturbiologie wurde an der Med Uni Graz in den letzten Jahren etabliert und im Rahmen der Initiative Integrative Structural Biology and Biophysics zwischen den Grazer Universitäten vernetzt.“ – Tobias Madl (Med Uni Graz)

Mit ihrer Forschungsarbeit konnten die Wissenschafter*innen zeigen, dass die Verhinderung der Verklumpung von DPR Proteinen eine neue pharmakologische Strategie für Patient*innen mit ALS und FTD darstellen könnte.

„Die Entwicklung auf darauf beruhende Wirkstoffe wird einige Jahre benötigen, unsere Ergebnisse zeigen aber wieder einmal, dass die Grundlagenforschung essentielle Impulse für Innovationen setzt.“ – Tobias Madl (Med Uni Graz)

life-science Karriere Services, Foto: © Med Uni Graz

Das Foto zeigt Tobias Madl (links) mit seiner Forschungsgruppe an der Med Uni Graz.

Veröffentlichung der Forschungsergebnisse im international renommierten Journal „Cell Reports“:

Nuclear Import Receptors Directly Bind to Arginine-Rich Dipeptide Repeat Proteins and Suppress Their Pathological Interactions
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2211124720315278

 

 

Rückfragehinweis:

Assoz.-Prof. PD Mag. Dr. Tobias Madl
Medizinische Universität Graz
Gottfried Schatz Forschungszentrum
Lehrstuhl für Molekularbiologie und Biochemie
This email address is being protected from spambots. You need JavaScript enabled to view it.

(LB)
Quelle: Medizinische Universität Graz
Foto: © Moritz Kindler/ unsplash.com
Foto: © Med Uni Graz

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